takya.ru страница 1страница 2
скачать файл
Белорусский государственный университет
УТВЕРЖДАЮ

Декан биологического факультета

________________ В.В. Лысак

«____» ____________ 2010 г.


Регистрационный № УД-______/р.



Энзимология
Учебная программа (рабочий вариант) для специальности

1-31 01 01 Биология,

специализации 1-31 01 01 05 - Биохимия

Факультет ____биологический____________________________________

(название факультета)

Кафедра __биохимии____________________________________________

(название кафедры)

Курс (курсы) __5-6_

Семестр (семестры) __10-11_

Лекции __36_________ Экзамен ___11___

(количество часов) (семестр)

Практические (семинарские)

занятия __-__________ Зачет ____-_____

(количество часов) (семестр)

Лабораторные

занятия ___-_________ Курсовой проект (работа) _-__

(количество часов) (семестр)

Всего аудиторных

часов по дисциплине __36____

(количество часов)

Всего часов Форма получения

по дисциплине ___36________ высшего образования заочная

(количество часов)
Составила О.И. Губич, к.б.н.

ФИО, уч. степень, звание


2010 г.

Учебная программа составлена на основе учебной программы курса “Энзимология” от 1 марта 2007 г., регистрационный № __________________

Название учебной программы, дата утверждения, регистрационный номер

Рассмотрена и рекомендована к утверждению на заседании кафедры биохимии__________________________________________________________

название кафедры

“ ” июня 2010 г., протокол №

(дата, номер протокола)


Заведующий кафедрой

________________ И.В. Семак

(подпись)

Одобрена и рекомендована к утверждению учебно-методической комиссией биологического факультета

____________________

(дата, номер протокола)
Председатель

________________ _В.Д. Поликсенова

(подпись) (И.О.Фамилия)


ПОЯСНИТЕЛЬНАЯ ЗАПИСКА
Энзимология является одной из важнейших дисциплин в системе подготовки высококвалифицированных специалистов-биохимиков, поскольку дает информацию о структуре и механизмах действия ферментов, путях регуляции их активности, механизмах влияния на каталитическую активность различных факторов. Эти знания позволяют с использованием современных биохимических, генетических и микробиологических методов, а также методов математического моделирования конструировать биологические катализаторы с заданными свойствами для промышленных и научных нужд.

Современная энзимология – это обширная область знания, тесно связанная практически со всеми направлениями современной биологии, а также фармакологией и медициной. Изучение данной дисциплины позволяет расширить научный кругозор студентов-биохимиков, способствует получению знаний и практических навыков, необходимых для самостоятельного проведения исследований на современном научно-методическом уровне.

Курс “Энзимология” состоит из вводной части и 10 разделов, дающих полную информацию о структуре ферментов, механизмах ферментативного катализа, путях регуляции скорости ферментативных реакций в клетке, методах выделения ферментов, определения их активности, принципах классификации и номенклатуры ферментов, перспективных направлениях развития современной энзимологии.

Особое внимание в программе уделяется рассмотрению методических подходов к выделению и очистке ферментов, изучению их структурно-функциональных особенностей, а также вопросов, связанных с использованием биокатализаторов для решения прикладных задач медицины, промышленности и сельского хозяйства.

Программа курса составлена с учетом межпредметных связей и программ по смежным дисциплинам химического и биологического профиля (“Органическая химия”, “Биохимия”, “Биотехнология ”, “Биофизика” и др.).

Цель курса – сформировать у студентов целостную систему знаний о структуре, особенностях функционирования, механизмах регуляции и классификации ферментов.

В результате изучения дисциплины обучаемый должен

знать

- общие принципы выделения и очистки ферментов, основные методы определения ферментативной активности

- особенности структурной организации простых и сложных ферментов

- основные положения ферментативной кинетики;

- принципы классификации и номенклатуры ферментов;

- основные пути регуляции скорости ферментативных реакций в клетке;

- основные направления развития современной энзимологии.
уметь


  • использовать методы энзимологии для исследования ферментативных процессов в биологических системах.

При чтении лекционного курса необходимо применять технические средства обучения для демонстрации слайдов и презентаций, наглядные материалы в виде таблиц и схем.

Программа рассчитана на 36 аудиторных лекционных часа.



СОДЕРЖАНИЕ УЧЕБНОГО МАТЕРИАЛА ПРОГРАММЫ
Введение

Энзимология, ее содержание и задачи. Ферменты как биологические катализаторы. Псевдоферменты. Миниферменты. Рибозимы – небелковые катализаторы. Теломераза – РНК-содержащий фермент. Использование данных энзимологии в медицине, сельском хозяйстве, промышленности.


Иммобилизованные ферменты

Методы получения и свойства иммобилизованных ферментов, пути и перспективы их практического применения (промышленные процессы с использованием иммобилизованных ферментов и клеток, иммобилизованные ферменты как лекарственны средства, иммобилизованные ферменты в микроанализе, биосенсоры).


Организация ферментов в клетках и тканях

Внутриклеточное распределение ферментов. Ферменты – маркеры субклеточных фракций. Органная специфичность в распределении ферментов. Ферментные системы и принципы их организации.


Выделение и очистка ферментов

Методы выделения и очистки ферментов (хроматографические, электрофоретические). Критерии чистоты ферментного препарата.


Методы определения ферментативной активности

Химические, поляриметрические, хроматографические, манометри-ческие, спектрофотометрические, флуоресцентные, полярографические и радиометрические методы определения ферментативной активности. Количественная характеристика ферментов.


Структура ферментов

Уровни структурной организации ферментов и значение их в осуществлении ферментами биологических функций. Изоферменты и множественные формы ферментов. Одно- и двухкомпонентные ферменты. Коферменты и простетические группы, их важнейшие типы и представители. Коферменты – переносчики атомов водорода и электронов: никотинамидные коферменты, флавиновые коферменты, липоевая кислота, глутатион, убихинон. Коферменты – переносчики химических групп: нуклеозидфосфаты, кофермент ацетилирования, тетрагидрофолиевая кислота, пиридоксалевые коферменты. Коферменты синтеза, изомеризации и расщепления углерод-углеродных связей: производные тиамина, биотин, кобамидные коферменты. Роль металлов в каталитическом действии ферментов. Ферменты, для действия которых требуется железо, медь, цинк, марганец, кобальт, селен и другие.


Активный центр фермента

Силы, участвующие в формировании трехмерной структуры активного центра. Функциональные группы ферментов и их роль в катализе (имидазольная группа гистидина, гидроксильная группа серина и тирозина, ε-аминогруппа лизина, сульфгидрильные и карбоксильные группы). Методы идентификации функциональных групп ферментов. Использование генноинженерных методов для определения аминокислот в активном центре фермента. Направленный мутагенез.


Взаимодействие фермента с субстратом

Фермент-субстратные комплексы. Специфичность действия ферментов. Абсолютная и относительная специфичность. Стереоспецифичность. Природные и синтетические субстраты. Суицидные субстраты.


Механизм ферментативного катализа

Кислотно-основной катализ органических реакций (специфический кислотно-основной катализ, обобщенный кислотно-основной катализ, катализ льюисовскими кислотами или основаниями). Причины высокой каталитической активности: ускорение реакции за счет эффектов сближения и ориентации, ковалентного катализа, внутримолекулярного кислотно-основного катализа, эффекта конформационного соответствия. Теории ферментативного катализа: теория напряжения, конформационного соответствия.


Основные положения ферментативной кинетики

Факторы, влияющие на активность ферментативных реакций (температура, рН, концентрация фремента, концентрация субстрата). Ингибирование и активация активности ферментов.


Биохимические и физико-химические механизмы функционирования ферментов

Методические подходы к пониманию механизма действия ферментов. Механизмы действия холинэстеразы, лизоцима, карбоксипептидазы А, сериновых протеиназ, папаина и др. Особенности биокатализа полифункциональными ферментами (NO-синтаза, цитохром Р450 и др.). Принципы и особенности функционирования, организации и регуляции мультиферментных комплексов.


Пути регуляции скорости ферментативных реакций в клетке

Регуляция биосинтеза ферментов. Индукция и репрессия ферментов. Активные и неактивные формы ферментов. Ограниченный протеолиз. Активация проферментов: пищеварительные ферменты и факторы свертывания крови. Активация химотрипсиногена, механизм активации профермента. Активация других протеолитических ферментов. Координированная активация панкреатических проферментов. Свертывание крови как каскад активации проферментов. Аллостерическая регуляция активности ферментов и реализация принципа обратной связи. Регуляция посредством посттрансляционной ковалентной модификации.


Классификация ферментов и номенклатура, ее принципы

Оксидоредуктазы. Общая характеристика класса. Ферменты, действующие на спиртовую, альдегидную, кетонную и другие группы.

Трансферазы. Общая характеристика класса. Ферменты, переносящие метильные, ацетильные, гликозильные, аминные, фосфатные и другие группировки.

Гидролазы. Общая характеристика класса. Ферменты, гидролитически расщепляющие сложно-эфирные, гликозильные, пептидные и другие связи.

Лиазы. Общая характеристика класса. Ферменты, расщепляющие связь углерод-углерод, углерод-азот, углерод-кислород и др.

Изомеразы. Рацемазы и эпимеразы. Цис-транс-изомеразы. Внутримолекулярные трансферазы.

Лигазы (синтетазы). Ферменты, осуществляющие синтетические реакции, образующие связь С-О, С-N, C-S.

Перспективные направления развития современной энзимологии. Химерные ферменты. Моделирование и конструирование 3D-структур ферментов и активных центров. Разработка структурной классификации ферментов.



СОДЕРЖАНИЕ УЧЕБНОГО МАТЕРИАЛА ПРОГРАММЫ





п/п

Наименование разделов, тем

Количество часов

Лекции

Практич. семинар

Лаб.

занятия

КСР

Самост. работа




Введение

2













1.

Выделение и очистка фер-ментов. Опре-деление фермен-тативной актив-ности

4













2.

Иммобилизован-ные ферменты


2













3.

Структура ферментов

2













4.

Коферменты и протетические групппы

4













5.

Активный центр фермента

2













6.

Взаимодействие фермента с суб-стратом. Меха-низм фермен-тативного катали-за.

6













7.

Биохимические и физико-химичес-кие механизмы функционирова-ния ферментов

4













8.

Пути регуляции скорости ферментативных реакций в клетке.

4













9.

Классификация и номенклатура ферментов

2













10.

Перспективные направления развития современнтой энзимологии.

4



















36















УЧЕБНО-МЕТОДИЧЕСКАЯ КАРТА


Номер раздела, темы, занятия

Название раздела, темы, занятия; перечень изучаемых вопросов



Количество аудиторных часов

Материальное обеспечение занятия (наглядные, методические пособия и др.)

Литература


Формы контроля знаний

лекции

практические

(семинарские)

занятия


лабораторные

занятия


управляемая

самостоятельная работа студента



1

2

3

4

5

6

7

8

9

1.

Введение

1. Энзимология, ее содержание и задачи. Ферменты как биологические катализаторы.

2. Рибозимы – небелковые катализаторы.

3. Теломераза – РНК-содержащий фермент.

4. Использование данных энзимологии в медицине, сельском хозяйстве, промышленности.


2










Раздаточный иллюстративный материал, слайды для кадоскопа

ЛО 1-4

ЛД 2, 5





2.

Выделение и очистка ферментов. Определение ферментативной активности

1. Выделение и очистка ферментов. Критерии чистоты ферментного препарата.

2. Методы определения ферментативной активности.

3. Количественная характеристика ферментов.



4










Раздаточный иллюстративный материал, слайды для кадоскопа

ЛО 1-5




3.

Иммобилизованные ферменты. Организация ферментов в клетках и тканях


1. Методы получения и свойства иммобилизованных ферментов, пути и перспективы их практического применения.

2. Организация ферментов в клетках и тканях Внутриклеточное распределение ферментов. Ферменты – маркеры субклеточных фракций. Органная специфичность в распределении ферментов. Ферментные системы и принципы их организации.



2










Раздаточный иллюстративный материал, слайды для кадоскопа

ЛО 2, 4, 6




4.

Структура ферментов

1. Уровни структурной организации ферментов и значение их в осуществлении ферментами биологических функций.

2. Изоферменты и множественные формы ферментов. Одно- и двухкомпонентные ферменты.


2










Раздаточный иллюстративный материал, слайды для кадоскопа

ЛО 1, 3- 6

ЛД 7


.

5.

Коферменты и протетические группы. Металлоферменты.

1.Коферменты – переносчики атомов водорода и электронов: никотинамидные коферменты, флавиновые коферменты, липоевая кислота, глутатион, убихинон.

2. Коферменты – переносчики химических групп: нуклеозидфосфаты, кофермент ацетилирования, тетрагидрофолиевая кислота, пиридоксалевые коферменты.

3. Коферменты синтеза, изомеризации и расщепления углерод-углеродных связей: производные тиамина, биотин, кобамидные коферменты.

4. Роль металлов в каталитическом действии ферментов. Ферменты, для действия которых требуется железо, медь, цинк, марганец, кобальт, селен и другие.


4










Раздаточный иллюстративный материал, слайды для кадоскопа

ЛО 1, 3-6




6.

Активный центр фермента.

1. Силы, участвующие в формировании трехмерной структуры активного центра.

2. Функциональные группы ферментов и их роль в катализе (имидазольная группа гистидина, гидроксильная группа серина и тирозина, ε-аминогруппа лизина, сульфгидрильные и карбоксильные группы).

3. Методы идентификации функциональных групп ферментов. Использование генноинженерных методов для определения аминокислот в активном центре фермента. Направленный мутагенез.



2










Раздаточный иллюстративный материал, слайды для кадоскопа

ЛО 1, 2, 6

ЛД 3





7.

Взаимодействие фермента с субстратом. Механизм ферментативного катализа.

1. Образование фермент-субстратных комплексов. Специфичность действия ферментов. Абсолютная и относительная специфичность. Стереоспецифичность. Суицидные субстраты.

2. Механизм ферментативного катализа. Кислотно-основной катализ органических реакций (специфический кислотно-основной катализ, обобщенный кислотно-основной катализ, катализ льюисовскими кислотами или основаниями).

3. Причины высокой каталитической активности: ускорение реакции за счет эффектов сближения и ориентации, ковалентного катализа, внутримолекулярного кислотно-основного катализа, эффекта конформационного соответствия. Теории ферментативного катализа: теория напряжения, конформационного соответствия.



6










Раздаточный иллюстративный материал, слайды для кадоскопа

ЛО 1, 2, 7

ЛД 4





8.

Биохимические и физико-химические механизмы функционирования ферментов.

1. Методические подходы к пониманию механизма действия ферментов.

2. Механизмы действия холинэстеразы, лизоцима, карбоксипептидазы А, сериновых протеиназ, папаина и др.

3.Особенности катализа полифункциональными ферментами (NO-синтаза, цитохром Р450 и др.).

4. Принципы и особенности функционирования, организации и регуляции мультиферментных комплексов.


4







2

Раздаточный иллюстративный материал, слайды для кадоскопа

ЛО 1-6





9.

Пути регуляции скорости ферментативных реакций в клетке.

1. Регуляция биосинтеза ферментов. Индукция и репрессия ферментов. Активные и неактивные формы ферментов.

2. Ограниченный протеолиз. Активация проферментов: пищеварительные ферменты и факторы свертывания крови. Активация химотрипсиногена, механизм активации профермента. Активация других протеолитических ферментов. Координированная активация панкреатических проферментов. Свертывание крови как каскад активации проферментов.

3. Аллостерическая регуляция активности ферментов и реализация принципа обратной связи. Регуляция посредством пост-трансляционной ковалентной модификации.




4










Раздаточный иллюстративный материал, слайды для кадоскопа

ЛО 1, 2-4

ЛД 6





10.

Классификация ферментов и номенклатура, ее принципы.

1. Оксидоредуктазы. Общая характеристика класса. Ферменты, действующие на спиртовую, альдегидную, кетонную и другие группы.

2. Трансферазы. Общая характеристика класса. Ферменты, переносящие метильные, ацетильные, гликозильные, аминные, фосфатные и другие группировки.

3. Гидролазы. Общая характеристика класса. Ферменты, гидролитически расщепляющие сложно-эфирные, гликозильные, пептидные и другие связи.

4. Лиазы. Общая характеристика класса. Ферменты, расщепляющие связь углерод-углерод, углерод-азот, углерод-кислород и др.

5. Изомеразы. Рацемазы и эпимеразы. Цис-транс-изомеразы. Внутримолекулярные трансферазы.

6. Лигазы. Ферменты, осуществляющие синтетические реакции, образующие связь С-О, С-N, C-S.


2













ЛО 1-3




11.

Перспективные направления развития современнтой энзимологии.

1. Химерные ферменты.

2. Моделирование и конструирование 3D-структур ферментов и активных центров. Разработка структурной классификации ферментов.


4










Раздаточный иллюстративный материал, слайды для кадоскопа

ЛО 2





























скачать файл


следующая страница >>
Смотрите также:
В. В. Лысак 2010 г. Регистрационный № уд /р. Энзимология Учебная программа
223.03kb.
Классы групп
154.08kb.
Учебная программа учреждения высшего образования по учебной дисциплине для специальности
398.9kb.
Учебная программа для специальностей: 1 23 01 08-01 Журналистика
216.56kb.
Учебная программа для специальности 1-31 03 01-02 «Математика
375.51kb.
Учебная программа изобразительное искусство
330.76kb.
Учебно-методический комплекс дисциплины «геоурбанистика»
809.76kb.
Учебная программа для специальности 1-21 80 11 Литературоведение 2010 Составитель
131.46kb.
Порядок разработки и утверждения рабочих программ учебных предметов ноу «Академический Лицей им. Н. И. Лобачевского»
118.53kb.
О. А. Абакумова налоговое право рабочая учебная программа
1618.03kb.
В. В. Сергеев программная инженерия Рабочая учебная программа
265.7kb.
Учебная программа для специальности 1 53 01 02 " Автоматизированные системы обработки информации" 2010 Составитель
142.38kb.